Los venenos producidos por algunos organismos marinos son capaces de paralizar al instante e incluso causar la muerte. Son sustancias que si bien son un mecanismo de defensa de algunas especies, están formadas por proteínas que pueden tener futuras aplicaciones médicas.

El estudio de la estructura y la función de estas proteínas es una de las principales líneas deinvestigación en el laboratorio de Roberto Arreguín Espinosa, en el Instituto de Química de la Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), cuya particularidad es que se trabaja con organismos marinos.

El Conus regularis, caracol de hábitos nocturnos que vive en aguas tropicales y que inyecta un poderoso veneno para paralizar a su presa, forma parte de un proyecto de investigación conjunto entre el Instituto de Química, la Facultad de Medicina de esa casa de estudios y el Centro de Investigación Científica y de Educación Superior de Ensenada, Baja California (Cicese).

Una sustancia más potente que la morfina sin efectos adictivos

Del veneno de este caracol se aisló un péptido (cadena compuesta por unos cuantos aminoácidos) similar a una sustancia aislada del Conus magus, que tiene la característica de ser de 100 a mil veces más potente que la morfina, pero sin sus efectos adictivos.

“El veneno, como el del Conus regularis, puede tener de 100 a 250 componentes, por ello hay que separarlos, secuenciarlos y caracterizarlos, a fin de encontrar el que nos interesa. En las pruebas preliminares, el péptido que aislamos del Conus regularis presentó parecido con el analgésico ziconotide del Conus magus en las funciones contra el dolor; la diferencia es el tamaño de la molécula: el primero es más grande, lo que nos habla del potencial farmacológico de esta sustancia”, señaló el también miembro de la Academia Mexicana de Ciencias.

Las anémonas pertenecen al Phylum cnidaria, considerado el mayor grupo de animales tóxicos, que incluye aproximadamente 10 mil especies.

Palythoa caribaeorum, recolectada en la costa de Veracruz, que posee nematocistos –organelos que inyectan una toxina, ya sea para atrapar o defenderse de los predadores– fue analizada en el laboratorio de bioquímica de Arreguín, ya que contiene sustancias que ejercen su acción tóxica (neurotoxinas) principalmente sobre el sistema nervioso, afectando la estructura y el funcionamiento de los elementos neuronales, con estructuras químicas diferentes a las de otras anémonas aisladas hasta ahora.

“La toxina, aislada de Palythoa, no está formada con aminoácidos y no puede ser considerada una proteína, pero queremos identificar las proteínas involucradas en la síntesis de esta sustancia, ya que su importancia farmacológica está relacionada con el bloqueo de ciertos canales de sodio y calcio encargados de producir las señales eléctricas de nuestro organismo, que se podría traducir en un tratamiento para la esclerosis múltiple”, apuntó el investigador.

Otro campo de estudio de la bioquímica de macromoléculas es el proceso de biomineralización mediante el cual algunos organismos capturan diversos minerales y conforman sus esqueletos externos.

Tal es el caso de las esponjas de mar, constituidas en su mayoría por carbonato de calcio, pero también hay estrellas como la Pisaster giganteus, cuya estructura se basa en los silicatos; en este caso las proteínas encargadas de la biomineralización son las silicateínas.

Además del interés en identificar las proteínas relacionadas con la formación de estos organismos marinos, Arreguín destacó la relación de estas investigaciones con algunas patologías que afectan al ser humano, como los cálculos renales –compuestos por oxalato de calcio–, cuya formación en el organismo podría entenderse si primero comprendemos los procesos de biomineralización en erizos, esponjas y estrellas de mar.